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2024-06-28 18:45:54
2024-06-29
Plant Cell|我校生命科學(xué)學(xué)院張鐘徽團隊在植物ABA信號轉(zhuǎn)導(dǎo)途徑研究中取得重要進展
2024年6月26日,，國際植物學(xué)頂級雜志《The Plant Cell》（IF2024 = 10.0）在線發(fā)表了以我校生命科學(xué)學(xué)院張鐘徽研究員為通訊作者的題為《The U-Box E3 Ubiquitin Ligase PUB35 Negatively Regulates ABA Signaling through AFP1-mediated Degradation of ABI5》的研究論文（https://academic.oup.com/plcell/advance-article-abstract/doi/10.1093/plcell/koae194/7699767）,。該論文發(fā)現(xiàn)了U-Box型泛素連接酶PUB35參與調(diào)控ABA信號通路的機制,。
生物體內(nèi)多種蛋白翻譯后修飾之間存在交互應(yīng)答，泛素化和磷酸化是生物體內(nèi)普遍存在,、且十分關(guān)鍵的兩種蛋白翻譯后修飾,，兩者的交互應(yīng)答是研究蛋白質(zhì)在生物體中如何發(fā)揮作用的關(guān)鍵問題。
植物逆境激素脫落酸（Abscisic acid, ABA）的合成,、代謝以及信號轉(zhuǎn)導(dǎo)在植物響應(yīng)逆境脅迫的生理過程中至關(guān)重要,。擬南芥ABI5是植物亮氨酸拉鏈(basic Leucine Zipper, bZIP)轉(zhuǎn)錄因子家族成員之一，受到ABA和高鹽,、滲透等逆境脅迫的高度誘導(dǎo)，是ABA信號途徑的一個關(guān)鍵調(diào)控因子,。ABI5受到泛素化和磷酸化等蛋白質(zhì)翻譯后修飾的多重調(diào)控,。早在2003年，即已發(fā)現(xiàn)ABI FIVE BINDING PROTEIN 1 (AFP1)能夠與ABI5互作并負調(diào)控其蛋白泛素化降解,。然而,，AFP1究竟通過哪個E3泛素連接酶以及如何調(diào)節(jié)ABI5的蛋白穩(wěn)定性是ABA信號途徑中一個懸而未決的問題。
該研究鑒定到一個參與ABA響應(yīng)的U-box型E3泛素連接酶 PUB35,，它與AFP1和ABI5都有相互作用,。 遺傳表型分析表明擬南芥pub35敲除突變體在種子萌發(fā)和萌發(fā)后的生長過程中對ABA處理及高鹽、滲透脅迫敏感,，是一個ABA信號的負調(diào)控因子,。生化及分子生物學(xué)分析結(jié)果顯示PUB35可泛素化修飾ABI5并抑制其蛋白積累，卻不能泛素化AFP1蛋白,，也不影響其蛋白穩(wěn)定性,。AFP1能夠促進PUB35與ABI5在植物體內(nèi)的互作進而加速PUB35介導(dǎo)的ABI5蛋白泛素化降解。進一步研究表明,，ABI5在T201或T206位點磷酸化不僅會抑制其分別與AFP1,、PUB35的體內(nèi)互作，也影響PUB35介導(dǎo)的ABI5蛋白泛素化降解,。本文揭示了PUB35和AFP1協(xié)同作用負調(diào)控ABI5蛋白降解,，從而調(diào)節(jié)種子萌發(fā)和萌發(fā)后的幼苗生長的分子機制。本研究拓展了對于ABA信號精細調(diào)控機制和蛋白翻譯后修飾交互應(yīng)答的認識,，也能為農(nóng)作物干旱和鹽堿環(huán)境的適應(yīng)性改良提供理論依據(jù)和技術(shù)支持,。
圖1 ABA信號途徑中PUB35和AFP1協(xié)同調(diào)控ABI5的泛素化降解
華南師范大學(xué)生命科學(xué)學(xué)院特聘副研究員杜昶博士、劉猛碩士（已畢業(yè)）和碩士研究生顏鈺潔為論文共同第一作者,，華南師范大學(xué)生命科學(xué)學(xué)院張鐘徽研究員和聊城大學(xué)趙慶臻副教授為共同通訊作者,。華南師范大學(xué)生命科學(xué)學(xué)院陽成偉教授、高彩吉教授,、黎洪波副研究員也參與了該研究,。本研究也得到了華南師范大學(xué)生命科學(xué)學(xué)院賴建彬教授,、劉曉詩博士和上海交通大學(xué)呂東平教授的大力支持。該項目得到了國家自然科學(xué)基金,、廣東省自然科學(xué)基金,、珠江人才計劃和山東省自然科學(xué)基金等項目的資助。
